Qu’est-ce que le collagène ?
Le collagène est la protéine la plus abondante du corps humain, constituant environ 30 % de l’ensemble des protéines. Essentiel à la structure des tissus conjonctifs, il participe à la cohésion et à l’élasticité de la peau, des os, des tendons, des ligaments, des cartilages et des vaisseaux sanguins.
Au niveau cellulaire, le collagène se situe dans la matrice extracellulaire, c’est-à-dire l’espace entre les cellules. Pour aller plus loin : pourquoi faire une cure de collagène.
Structure moléculaire du collagène
Le collagène est composé de trois chaînes polypeptidiques formant une triple hélice, structure qui lui confère une grande résistance mécanique. Ses principaux acides aminés sont la glycine, le plus abondant, essentiel à la stabilité de la triple hélice ; la proline et l’hydroxyproline, importantes pour sa solidité ; la lysine et l’hydroxylysine, impliquées dans les liaisons qui forment les fibres de collagène.
Les différents types de collagène
On distingue 28 types de collagène dans l’organisme. Les principaux sont :
- Type I : environ 90 % du collagène du corps, présent dans la peau, les tendons, les os et les ligaments.
- Type II : principal constituant du cartilage.
- Type III : présent dans les muscles, les parois vasculaires et certains organes.
- Type IV : constituant des membranes basales.
- Type V : participe aux structures fibrillaires du derme.
Structurellement, le collagène est formé de chaînes alpha caractérisées par la répétition d’un motif débutant par la glycine (glycine - X - Y), le plus souvent Gly-Pro-Hyp (glycine-proline-hydroxyproline). Les types I et II sont des collagènes fibrillaires, organisés en fibrilles elles-mêmes composées de molécules en triple hélice.
Comment l’organisme fabrique-t-il le collagène ?
Le collagène est synthétisé par des cellules spécifiques : les fibroblastes dans la peau, les chondrocytes dans les cartilages et les ostéoblastes dans les os. Il est d’abord produit sous forme de procollagène à l’intérieur des cellules. Une fois sécrété, ses extrémités sont clivées pour former le tropocollagène, dont les molécules s’assemblent en fibrilles puis en fibres résistantes. L’hydroxylation de la proline et de la lysine, étape clé de cette synthèse, dépend de la vitamine C.
Rôle du collagène dans l’organisme
- Peau : le collagène de type I, principal composant du derme, participe à la fermeté et à l’élasticité de la peau.
- Articulations : le collagène de type II est le principal constituant des cartilages articulaires, auxquels il apporte souplesse et résistance ; le type I est présent dans les tendons et les ligaments.
- Muscles : ils contiennent du collagène de types I et III, qui leur confèrent élasticité et protection.
D’autres composants de la matrice extracellulaire, comme l’acide hyaluronique et la chondroïtine sulfate, participent également à l’hydratation et au soutien structurel des tissus.
Diminution du collagène avec l’âge
À partir de 25 ans, la production de collagène commence à diminuer. À 40 ans, la perte s’accélère (environ 1 % par an). Cette diminution se traduit notamment par des rides, une perte d’élasticité cutanée et des articulations plus raides.
Facteurs aggravants : vieillissement naturel, exposition aux rayons UV, pollution et radicaux libres, tabac, alcool, alimentation déséquilibrée, stress mécanique dû à une activité physique intense.
Origine du collagène marin
Le collagène marin est extrait principalement de peaux de poissons, souvent des co-produits de l’industrie de la pêche, ce qui contribue à la durabilité du processus. Il est principalement de type I, comme le collagène de la peau humaine.
Procédé de fabrication du collagène marin
- Collecte : récupération des peaux de poissons issues de la découpe des filets.
- Nettoyage et préparation : les matières premières sont nettoyées pour éliminer les impuretés.
- Hydrolyse enzymatique : le collagène est décomposé en peptides plus petits grâce à des enzymes spécifiques, ce qui augmente sa biodisponibilité.
- Filtration et purification : pour obtenir une concentration élevée de peptides de collagène marin.
- Séchage : la solution purifiée est séchée par atomisation pour produire une poudre fine.
Pourquoi du collagène hydrolysé ?
Le collagène hydrolysé, ou peptides de collagène, est une forme prédigérée obtenue par un procédé enzymatique qui réduit les longues chaînes de protéines en segments de faible poids moléculaire. Cette biodisponibilité accrue est l’un des principaux avantages du collagène hydrolysé par rapport au collagène natif.
- Absorption améliorée : les peptides de petite taille passent facilement la barrière intestinale.
- Riche en glycine, proline et hydroxyproline : les acides aminés constitutifs du collagène.
- Proche du collagène humain : le collagène marin de type I est bien toléré et facilement assimilé.
Ce que disent les études
L’étude de Malkanthi Evans et al. (2020) a conclu que la supplémentation en collagène marin hydrolysé peut réduire significativement le score des rides et améliorer l’élasticité de la peau chez les femmes de 45 à 60 ans. Une méta-analyse publiée en 2023 (Gunawan et al.) sur la supplémentation orale en collagène de poisson va dans le même sens concernant le vieillissement cutané.
Conclusion
Le collagène est essentiel au maintien de la structure et de la fonction de nombreux tissus. Un apport en collagène hydrolysé s’intègre facilement à une routine beauté et bien-être, pour accompagner la peau et les articulations au quotidien.
Sources
- Lupu MA, Gradisteanu Pircalabioru G, Chifiriuc MC, Albulescu R, Tanase C. Beneficial effects of food supplements based on hydrolyzed collagen for skin care. Experimental and Therapeutic Medicine, 2019.
- Evans M, Lewis ED, Zakaria N, Pelipyagina T, Guthrie N. A randomized, triple-blind, placebo-controlled study to evaluate the efficacy of a freshwater marine collagen on skin wrinkles and elasticity. Journal of Cosmetic Dermatology, 2020.
- Wang H. A Review of the Effects of Collagen Treatment in Clinical Studies. Polymers, 2021.
- Bolke L et al. A Collagen Supplement Improves Skin Hydration, Elasticity, Roughness, and Density: Results of a Randomized, Placebo-Controlled, Blind Study. Nutrients, 2019.
- Asserin J, Lati E, Shioya T, Prawitt J. The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. J Cosmet Dermatol. 2015;14(4):291‑301.
- Benito-Ruiz P, Camacho-Zambrano MM, Carrillo-Arcentales JN, et al. A randomized controlled trial on the efficacy and safety of collagen hydrolysate for improving joint comfort. Int J Food Sci Nutr. 2009;60 Suppl 2:99‑113.
- Duteil L, et al. Effect of low dose type 1 fish collagen peptides combined or not with silicon on skin aging signs in mature women. JOJCS. 2018;6(4):555692.
- Duteil L, et al. Specific natural bioactive type 1 collagen peptides oral intake reverse skin aging signs in mature women. J Aging Res Clin Practice. 2016;5(2):84-92.
- Gunawan I, Widayati RI, Riyanto P, et al. The Effectiveness of Oral Fish Collagen Supplementation on Skin Aging: A Systematic Review and Meta-analysis. Am J Dermatol Res Rev. 2023;6:57.
- Matsuda N, Koyama Y, Hosaka Y, et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). 2006;52(3):211‑5.
- Naylor EC, Watson REB, Sherratt MJ. Molecular Aspects of Skin Ageing. Maturitas. 2011;69:249–256.
- Proksch E, Schunck M, Zague V, Segger D, Degwert J, Oesser S. Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin Pharmacol Physiol. 2014;27(3):113‑9.
- Ricard-Blum S. The collagen family. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011;3(1):a004978.
- Shuster S, Black MM, McVitie E. The influence of age and sex on skin thickness, skin collagen and density. Br J Dermatol. 1975;93(6):639‑43.
- Skov K, Oxfeldt M, Thøgersen R, Hansen M, Bertram HC. Enzymatic Hydrolysis of a Collagen Hydrolysate Enhances Postprandial Absorption Rate—A Randomized Controlled Trial. Nutrients. 2019;11(5):1154.
- Varani J, Dame MK, Rittie L, et al. Decreased Collagen Production in Chronologically Aged Skin. Am J Pathol. 2006;168(6):1861‑8.
- Sibilla S, Godfrey M, Brewer S, Budh-Raja A, Genovese L. An Overview of the Beneficial Effects of Hydrolysed Collagen as a Nutraceutical on Skin Properties: Scientific Background and Clinical Studies. Open Nutraceuticals J. 2015;8:29–42.
- Fligiel SEG, Varani J, Datta SC, et al. Collagen degradation in aged/photodamaged skin in vivo and after exposure to matrix metalloproteinase-1 in vitro. J Invest Dermatol. 2003;120(5):842-8.